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自然进化的酶，尽管种类繁多且功能多样，但主要通过热化学活化作用。将突出的光催化模式整合到蛋白质中，例如三重态能量转移，可以产生人工光酶，扩大天然生物催化的范围。2022年9月21日，华中科技大学吴钰周、钟芳锐和西北大学陈希合作共同通讯在Nature在线题为“Enantioselective [2+2]-cycloadditions with triplet photoenzymes”的研究论文，该研究利用基因重编程、化学进化的光酶嵌入合成三重态光敏剂，能够激发态对映诱导。通过四轮定向进化的结构优化为吲哚衍生物的对映选择性分子内 [2+2] 光环加成提供了熟练的变体，具有良好的底物通用性和优异的对映选择性（高达 99% 的对映体过量）。光酶-底物复合物的晶体结构阐明了介导反应立体化学的非共价相互作用。总之，这项研究扩展了人工三重态光酶在超分子蛋白质腔中的能量转移反应性，并开启了一种有价值的对映选择性光化学合成的综合方法，这种方法无论是合成的还是生物界都无法获得的。另外，2022年9月21日，曼彻斯特大学Anthony P. Green团队在Nature 在线题为“A Designed Photoenzyme for Enantioselective [2+2]-Cycloadditions”的研究论文，该研究利用扩展的遗传密码来开发一种通过三重态能量转移催化作用的光酶，这是一种目前无法用于生物催化的有机合成中的通用反应模式。将基因编码的光敏剂安装到 DA_20_0013 的 β-螺旋桨支架中，可将从头 Diels-Alderase 转化为用于 [2+2]-环加成 (EnT1.0) 的光酶。随后开发和实施的光酶进化平台提供了一种高效且对映选择性的酶（EnT1.3，高达 99% e.e.），可促进分子内和双分子环加成，包括已证明用小分子催化剂选择性实现具有挑战性的转化。EnT1.3 的转换次数超过 300 次，与小分子光催化剂相比，它可以在有氧条件和环境温度下有效运行。EnT1.3-产品复合物的 X 射线晶体结构显示了多种功能成分如何协同工作以促进高效和选择性的光催化。总之，该研究在蛋白质活性位点开辟了大量新的激发态化学，并为开发新一代对映选择性光催化剂建立了框架。
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